Прионы что это такое

Прионы что это такое

Прионные инфекции в настоящее время выделены в самостоятельную группу, поскольку их возбудители, прионы, представляют собой новый класс микроскопических патогенов. Патогенные прионы не имеют собственной нуклеиновой кислоты, и поэтому их нельзя рассматривать с точки зрения традиционных представлений о возбудителе инфекции и вообще о форме жизни. В эту группу на основе общей этиологии и признаков болезней объединены рядтрансмиссивных губкообразных (спонгиозных) энцефалопатии животных и человека.

Теорию прионных инфекций и термин «прион» (prion—protein-infect-particle— белковая инфекционная частица) предложил С. Прусинер (1982).

Прионный белок (РгР) существует в организме в двух изоформах: нормальной (РгР°) и аномальной(РгРзс) (табл. 6.1). Они не отличаются друг от друга по молекулярному строению, а различны только по четвертичной структуре цепи полипептидов (нормальный белок состоит из четырех ос-спиралей, в патологическом две спирали переходят в складчатое состояние (3-спирали), в результате чего белок становится труднорастворимым и гидрофобным и, как следствие, очень устойчивым к физико-химическим факторам и общепринятым методам стерилизации и дезинфекции; прионы могут сохраняться даже при полном автолизе тканей.

6.1. Основные различия нормальной и патогенной форм прионного белка

Нормальный — PrP°

Патогенный — РгР™

Чувствителен к обработке протеазами

Устойчив к обработке протеазами

Молекулярная масса: до обработки

Молекулярная масса: до обработки 33000…

33000…35000, после обработки пол-

35000, после обработки 30000…33000

ностью расщепляется

Период полужизни 6 ч

Период полужизни годы

Растворим

Нерастворим

Мономер

Полимер (образует САФ)

В основном а-спиральная структура

В основном р-спиральная структура

Термочувствителен

Термоустойчив

Не накапливается в организме

Накапливается в организме в больших коли-

чествах

Не инсрекционен

Инфекционен

Нормальный прионный белок обнаружен у многих видов позвоночных, беспозвоночных животных и даже микроорганизмов, не накапливается в клетках и не образует каких-либо структур. Предполагается, что он участвует в процессе клеточного распознавания или передачи нервного

464импульса через рецепторы. Его синтез контролируется геном, который у разных животных находится в различных хромосомах.

Аномальная изоформа прионного белка — принципиально измененная форма хозяин-кодированных амилогенных белков — накапливается в клетках и образует амилоидные бляшки. Это белок (молекулярной массой 30 000…35 000), содержащий 253…264 (у разных видов) аминокислот. В очищенных препаратах он представляет собой палочковидные частицы (миофибриллы), состоящие примерно из 1000 молекул прионного белка, диаметром 10…20 нм и длиной 100…200 нм. Считается, что чем ближе гомология прионного белка к белкам хозяина, тем скорее развивается при-онная инфекция.

Учитывая, что круг хозяев прионных инфекций постоянно растет (в настоящее время это крупный и мелкий рогатый скот, бизоны, олени, представители семейства кошачьих, пушные звери, грызуны, обезьяны, зоопарковые животные и человек), их следует рассматривать как зоо-нозы и зооантропонозы.

В настоящее время к прионным инфекциям (губчатым энцефалопати-ям) относят шесть болезней животных (табл. 6.2), кроме этого известно пять аналогичных заболеваний у людей.



Источник: studfile.net


Добавить комментарий