Характерные особенности химического строения белков

Характерные особенности химического строения белков

Белки — биополимеры, являющиеся основой жизнедеятельности организмов. Их элементарный состав: С, Н, О, N, S, в гемоглобине — Fe. Молекула белка является полипептидом, состоящим из многих моно­меров — аминокислот. Все аминокислоты имеют общую группу атомов. Она состоит из аминогруппы (-NH2) и карбоксильной группы (-СООН). Общая формула отображает состав и строение аминокислот:

Все аминокислоты построены одинаково и отличаются одна от дру­гой только радикалами, R-группами. Аминокислотные остатки в моле­куле белка соединяются между собой ковалентной связью, возникаю­щей между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруп­пой другой. При объединении двух аминокислот возникает дипептид и выделяется молекула воды. Аминокислотные остатки, связанные пеп­тидными связями, образуют полипептид.

Полипептиды с большой молекулярной массой (свыше 6000) назы­вают белками. Различают четыре уровня структурной организации бел­ков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный:

— первичная структура определяется качественным и количествен­ным составом аминокислотных остатков, а также их последовательно­стью; соединение осуществляются пептидными связями;

— вторичная структура — пространственная организация белковой молекулы, которая полностью или частично закручивается в спираль, в стабилизации которой важную роль играют водородные связи, возника­ющие между направленными вдоль спирали атомами гидрогена NH2 — группы одного завитка спирали и СО — группы другого;

— третичная структура — полипептидная спираль укладывается, зак­ручиваясь определенным образом в глобулу; стабилизацию третичной структуры обеспечивают дисульфидные связи, возникающие между ос­татками аминокислоты цистеина;

— четвертичная структура — объединение отдельных глобул, кото­рые в совокупности образуют функциональную единицу, стабилизация которой определяется гидрофобными, электростатическими и другими взаимодействиями, водородными связями.

По строению белки делятся на простые — протеины, состоящие толь­ко из аминокислотных остатков, и сложные — протеиды, в состав кото­рых входят и другие соединения — остатки фосфатной и нуклеиновых кислот, углеводов, липидов, атомы Феррума, Цинка, Купрума.

Белки играют важную роль в процессе жизнедеятельности. Биоло­гические функции белков разнообразны:

— строительная (структурная) — белки являются составной частью биологических мембран; из них состоят структуры, выполняющие роль скелета клеток; они являются главным компонентом хрящей, сухожи­лий, связок, костной ткани;

— защитная — предохраняют клетки и органы от повреждений, про­никновения в организм посторонних соединений, болезнетворных мик­роорганизмов, чужеродных тел (антител); принимают участие в процес­сах свертывания крови (фибрин, тромбопластин, тромбин);

— регуляторная — регулируют активность обмена веществ (гормоны белковой природы и ферменты);

— сигнальная — отдельные сложные белки клеточных мембран, из­меняя свою структуру, передают сигналы из внешней среды на другие участки мембраны или внутрь клетки;

— сократительная (двигательная) — обеспечивает движения (актин, миозин, табулин);

— запасающая — некоторые белки могут откладываться про запас (белок белочной оболочки птичьих яиц);

— питательная — в эндосперме семян многих видов растений откла­дываются белки, которые зародыши используют на первых этапах сво­его развития;

— транспортная — гемоглобин эритроцитов крови человека и позво­ночных животных, клеток крови дождевого червя, плазмы крови или жидкости полостей многих других беспозвоночных переносит кислород по всему организму и некоторую часть углекислого газа, образующегося при распаде веществ;

— энергетическая — при полном расщеплении 1г белка в среднем выс­вобождается 17,2 кДж энергии;

— каталитическая — изменение скорости протекания химических ре­акций под действием определенных химических соединений (ферментов).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:



Источник: studopedia.ru


Добавить комментарий