Двигательная функция белков обеспечивает

Двигательная функция белков обеспечивает

Биологическая роль белков многообразна. Функции белков связаны с их высокой специфичностью, способностью взаимодействовать с различными лигандами, рецепторами, структурами клеток.

  • Пластическая (структурная) функция – белки входят в состав всех клеточных структур вместе с нуклеиновыми кислотами, липидами, углеводами.

  • Энергетическая функция — 1г белков обеспечивает образование более 4 ккал энергии.

  • Регуляторные функции:

а) ферментативная функция – более 2 тысяч белков являются биологическими катализаторами, регулируя скорость химических реакций в организме;

б) гормональная функция – некоторые гормоны, регулирующие биохимические и физиологические процессы в организме, относятся к белкам;

в) белки гистоны в составе хроматина регулируют активность генов ДНК;

г) внутриклеточный белок кальмодулин регулирует активность различных ферментов.

  • Защитная (иммунная) функция – такие белки как иммуноглобулины, интерферон, лизоцим обладают способностью связывать вещества, чужеродные для организма.

  • Специфические функции:

а) сократительная функция (белки мышц актин и миозин);

б) фоторецепторная функция (белок сетчатки родопсин);

в) свёртывание крови (фибриноген);

г) рецепторная функция – белки входят в состав клеточных рецепторов к биологически активным веществам.

1.3. Химический состав белков

1.3. 1. Элементарный состав белков

Химический состав белков достаточно разнообразен. Основными химическими элементами являются углерод(51 – 55%),кислород(21 – 23%),азот(16% — наиболее постоянная величина),водород(6- 7%) и непостоянный элементсера(0,5 – 2%).

1.3.2. Аминокислотный состав белков

Аминокислоты по химической природе являются производными карбоновых кислот, в которых атом водорода в α – положении замещён на аминогруппу.. В состав природных белков входят α – аминокислоты, которые отличаются структурой радикала у α-углеродного атома.

Номенклатура аминокислот. Аминокислоты имеют обычно тривиальные названия. В составе белков и пептидов они обозначаются тремя первыми буквами их названия. Например, валин – вал, треонин – тре и т.д.

Классификация аминокислот. Аминокислоты классифицируют по структуре их углеводородного радикала и по полярности радикала аминокислот. Структура радикала и полярность аминокислот определяют характер образуемых ими связей в молекуле белка.

По структурерадикалавыделяют 7 групп аминокислот:

  • аминокислоты, не имеющие радикала: глицин;

  • аминокислоты с углеводородным радикалом: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, пролин;

  • аминокислоты, содержащие в радикале карбоксильную группу: глютаминовая, аспарагиновая кислоты, глютамин, аспарагин;

  • аминокислоты, содержащие в радикале аминогруппу: лизин, аргинин;

  • аминокислоты, содержащие в радикале гидроксильную группу: серин, треонин, тирозин, гидроксипролин, гидрокcилизин;

  • аминокислоты, содержащие в радикале тиогруппу: цистеин, цистин, метионин;

  • аминокислоты, содержащие гетероциклическийрадикал: гитидин, триптофан;

По полярностирадикала аминокислоты делятся на две группы:

  • неполярные(гидрофобные) аминокислоты: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, пролин, гидроксипролин, метионин;

  • полярные(гидрофильные) аминокислоты:

а) электронейтральные (незаряженные) аминокислоты: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глютамин;

б) кислые (отрицательно заряженные): глютаминовая, апарагиновая;

в) основные (положительно заряженные) аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин.



Источник: studfile.net


Добавить комментарий